MALDI - AXIMA Resonance

Масс-спектрометр Axima–Resonance  производства Shimadzu сочетает в себе простоту MALDI (матрично-активированная лазерная десорбция), возможности режима MSn, (где n>3), а так же точность и разрешение TOF (время-пролетного масс-анализатора) и представляет исследователям уникальные возможности для решения структурных задач нового поколения.

 

Новейшая разработка, Axima–Resonance, имеет высокое разрешение и точность в определении массы и для  MS, и для MSn экспериментов, позволяет сделать очень точный выбор иона-прекурсора, и легко варьировать энергию его фрагментации, а так же обеспечивает  превосходную чувствительность, что в комплексе дает возможность получения достоверных и воспроизводимых результатов в целом ряде отраслей современной науки.

Уникальное сочетание MALDI и QIT (квадрупольная ионная ловушка) позволяет получать ионы, применяя различные матрицы, а так же  дает возможность за секунды переключать режимы положительных и отрицательных ионов.

Близость оси лазерного излучения обеспечивает улучшенную передачу ионов и чувствительность во всех режимах работы, в то время как бескомпромиссная конструкция обеспечивает высокоэффективную функциональность захвата.

Благодаря  сниженной деструкции пробы во время лазерной десорбции, прибор позволяет осуществлять множественный MS / MS эксперимент, который будет выполняться на однократно нанесенном испытуемом образце.

Беспрецедентная точность выделения иона - прекурсора позволяет легко изолировать, а затем фрагментировать ионы из сложных смесей, в том числе, смесей изотопов. Разрешения ионного захвата более 1000 FWHM позволяет анализировать образцы со сходной молекулярной массой.

Времяпролетный масс-анализатор (TOF) способствует анализу с высокой точностью и разрешением для всех образующихся ионов - независимо от их природы. 

 Технические характеристики прибора:  

• Возможности MS-режима: 

         MSn, (где n > 3) 

• Диапазон масс: 

         0т 100 до 12,000 Да 

• Разрешение: 

         > 8,000 на полуширине (FWHM) (на примере адренокортикотропного гормона (ACTH), фрагмент 18-39, MS- режим, положительные ионы) 

• Точность: 

         MS-анализ:         3 ppm при внутренней калибровке 

                                  5 ppm при внешней калибровке 

         MS/MS- анализ:   10 ppm при внутренней калибровке 

                                  20 ppm при внешней калибровке 

• Возможности CID: 

         Варьируемая энергия фрагментации 

• Чувствительность: 

         MS-анализ:         500 amol (в режиме съемки положительных ионов) 

         MS/MS-анализ:    500 amol (в режиме съемки положительных ионов) 

Область применения масс-спектрометра:  

Протеомика. 

В последние десятилетия были достигнуты впечатляющие успехи в разработке физико-химических подходов к выявлению структуры белка, среди которых наиболее важное место заняли методы масс-спектрометрического анализа. С появлением способов получать ионы белков и пептидов, не разрушая их, и измерять их точные массы, появилась возможность определять полную структуру белка, которая обеспечивает  его уникальную биологическую активность. При исследовании структуры белка обычно прибегают к получению масс-спектрометрической пептидной карты - определению набора значений масс пептидов после проведения высокоспецифического гидролиза белка - химического или ферментативного («MS-peptide fingerprint»). Помимо получения значений масс целых молекул в сложных смесях, масс-спектрометрия предоставляет и возможность получения спектров фрагментации отдельных пептидов, происходящей непосредственно в масс-спектрометре. Как MS-пептидный фингерпринт характеристичен для данной молекулы белка, так и спектр фрагментации характеристичен для пептида. Получение пептидных карт белка и/или спектров фрагментации отдельных пептидов позволяет подтвердить первичную структуру: 

- определение молекулярной массы нативной формы белка; 

- получение пептидных карт исследуемых белков с последующим определением полной аминокислотной последовательности методом пептидного фингерпринта («MS-peptide fingerprint»); 

- получение спектров фрагментации отдельных пептидов, происходящей непосредственно в масс-спектрометре;  

Не менее широк диапазон применения МАЛДИ и в других областях: 

- анализ олигонуклеотидов и олигосхаридов; 

- анализ высокомолекулярных соединений, в том числе, искусственных дендримеров; 

- анализ комплексных органических соединений и метаболитов; 

- анализ молекул, имеющих малые массы; 

- анализ фуллеренов и др.